Tudo o que segue trata de Peptídeo. Mantemos linguagem clara, apoiamos na literatura e separamos o bem documentado do que segue em aberto.
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Fluxo de glicose gliconeogênese Captação de glicose Catabolismo lipídico β-oxidação; Clearance de triglicerídeos; Proteção contra disfunção endotelial (importante no combate da aterosclerose); Sensibilidade à insulina; Perda de peso; Controle do metabolismo energético.
Fontes: pt.wikipedia.org
As timopoietinas, timopoetinas ou isoformas beta/gamma do polipéptido 2 associado às laminas são proteínas codificadas pelo gene TMPO nos humanos. A timopoietina foi isolada inicialmente do timo bovino e ter-se-lhe-á dado primeiro o nome de timina, que foi alterado para timopoietina, para evitar confundi-la com a base nitrogenada timina. À timopoietina é atribuída uma acção hormonal, que induz a diferenciação dos timócitos a partir das suas células precursoras. O gene da timopoietina (TMPO) codifica três ARNm, resultado dum splicing alternativo, que dá origem a três proteínas, de 75 kDa (alfa), 51 kDa (beta) e 39 kDa (gamma), que são expressadas em todas as células. O gene TMPO humano encontra-se na banda 12q22 do cromossoma 22 e é constituída por oito exões. O TMPO alfa está presente e difusamente expressado no núcleo celular, e os TMPO beta e gamma estão localizados na membrana nuclear. O TMPO beta é um homólogo humano da proteína murina LAP2 (polipéptido 2 associada à lamina). O LAP2 desempenha um papel na regulação da arquitectura nuclear ao unir a proteína lamina B1 com os cromossomas e ao intervir na formação da lâmina nuclear. Esta interacção é regulada por fosforilação durante a mitose. Dada a localização nuclear das três isoformas de TMPO, é improvável que estas proteínas desempenhem um papel na indução do CD90 no timo, como se havia sugerido.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Bibliografia == Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW, Mathew S, Siekierka JJ, Goldstein G (1995). «Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2». Genomics. 28 (2): 198–205. PMID 8530026. doi:10.1006/geno.1995.1131 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Dechat T, Vlcek S, Foisner R (2000). «Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics.». J. Struct. Biol. 129 (2-3): 335–45. PMID 10806084. doi:10.1006/jsbi.2000.4212 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Twomey JJ, Goldstein G, Lewis VM; et al. (1977). «Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (6): 2541–5. PMC 432209. PMID 302007. doi:10.1073/pnas.74.6.2541 !CS1 manut: Uso explícito de et al. (link) !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Heavner GA, Audhya T, Goldstein G (1990). «Peptide analogs of thymopentin distinguish distinct thymopoietin receptor specificities on two human T cell lines.». Regul. Pept. 27 (2): 257–62. PMID 2158125. doi:10.1016/0167-0115(90)90044-W !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Audhya T, Schlesinger DH, Goldstein G (1987). «Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (11): 3545–9. PMC 304911. PMID 3473468. doi:10.1073/pnas.84.11.3545 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Fuccello A, Audhya T, Talle MA, Goldstein G (1984).
Fontes: pt.wikipedia.org
«Immunoassay for bovine serum thymopoietin: discrimination from splenin by monoclonal antibodies.». Arch. Biochem. Biophys. 228 (1): 292–8. PMID 6364989. doi:10.1016/0003-9861(84)90070-5 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Hara H, Hayashi K, Ohta K; et al. (1995). «A new thymopoietin precursor gene from human thymus.». Biochem. Mol. Biol. Int. 34 (5): 927–33. PMID 7703909 !CS1 manut: Uso explícito de et al. (link) !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Goldstein G, Schlesinger DH, Audhya T (1994). «Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (13). 6249 páginas. PMC 44176. PMID 8016147. doi:10.1073/pnas.91.13.6249 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW; et al. (1996). «Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2.». Genomics. 28 (2): 198–205. PMID 8530026. doi:10.1006/geno.1995.1131 !CS1 manut: Uso explícito de et al. (link) !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY; et al. (1996). «A "double adaptor" method for improved shotgun library construction.». Anal. Biochem. 236 (1): 107–13. PMID 8619474. doi:10.1006/abio.1996.0138 !CS1 manut: Uso explícito de et al. (link) !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link) Berger R, Theodor L, Shoham J; et al. (1996).
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)